blog-vitalika.ru

  

Bästa artiklarna:

  
Main / Hur man ritar alfa-helixstrukturen

Hur man ritar alfa-helixstrukturen

Vad är nytt. Logga in Registrera. Sök bara i titlar. Sök Avancerad sökning .... Logga in. Övriga vetenskaper biologi och medicin. JavaScript är inaktiverat. För en bättre upplevelse, aktivera JavaScript i din webbläsare innan du fortsätter. Ritning Protein Alpha Helix. Trådstartare John37309 Startdatum 7 apr 2012. Jag har en fråga om en av metoderna som används för att rita alfa-helixstrukturerna i proteiner.

Detta är en typisk ritning från Wikipedia av en liten proteintranskriptionsaktivator Myb; http: Men här är ett annat protein som också har alfa-helix.

Det är från en AT-rik interaktionsdomän; http: Det ritas som om forskaren ritade sitt protein och kopierade samma bild till bilden flera gånger och skapade ett mycket tjockare protein. När det gäller den andra bilden ser det ut som om det finns ungefär 6 eller 7 kopior av samma protein, alla lindade runt varandra! Min fråga; Finns det ett speciellt namn för denna metod för att "kopiera" eller fördubbla proteinerna i bilden?

Och beror det på att dessa proteiner i själva verket faktiskt sveper runt varandra flera gånger, eller något liknande? Kanske skulle jag ha lagt upp detta meddelande i kemiforumet Tack, John. Senast redigerad: 7 apr 2012. Relaterad biologi och medicinska nyheter om Phys. Mike H. Med NMR bestämmer man en ensemble av strukturer, och de representeras vanligtvis på det sättet.

För regioner där proteinet är välordnat - som alfa-helices i den bilden - ser det ut som om det bara har kopierats och klistrats in. För oroliga regioner - som en terminal ände - är det överallt. Hej Mike, ja, det är precis den punkten jag gör här. Det ser ut som att alfa-helix bara är "kopierad och klistrad" i brist på ett bättre ord.

Men varför?? Här är det igen; http: När det gäller den bilden kopieras den ungefär sex eller sju gånger. Men varför? Och vad betyder det? Kan det vara så att det i själva verket kanske finns 6 eller 7 av samma protein som alla lindas runt varandra.

Eller kan det vara så att det finns 6 eller 7 av proteinerna som NMR upptäckte men de kan ännu inte säga hur det totala proteinet viks ihop så att de bara visar samma protein multiplicerade gånger ovanpå sig själv än spekulerar på det faktiska verklig position för molekylerna? Och det är inte ett isolerat exempel. Det finns hundratals andra proteinbilder jag har sett att forskaren gjorde samma sak.

Detta "Gag Knuckle" -protein gör samma sak; http: Ygggdrasil vetenskapsrådgivare. Insights Author. Guldmedlem. I NMR-spektroskopi definierar de data du samlar in en serie avstånds- och vinkelförhållanden mellan atomer i proteinstrukturen. Till exempel kan det berätta att väte X från rest 23 ligger nära väte Y från rest 150 eller det kan säga att N-H-bindningen från rest 30 är i en 10 ° vinkel relativt N-H-bindningen från rest 31.

Att bestämma strukturen för en molekyl från dessa avstånd och vinkelbegränsningar är inte enkelt. Strukturbiolog använder Monte Carlo-metoder för att göra en något slumpmässig sökning efter proteinstrukturer som passar bäst dessa avståndsbegränsningar. Dessa slumpmässiga sökmetoder konvergerar inte alltid med samma struktur och resultatet av sökningen beror ofta på startpositionen för sökningen, så strukturbestämningsprogram kommer att utföra många av dessa sökningar parallellt och generera många olika modeller av proteinets struktur.

Dessa modeller värderas sedan av hur väl de uppfyller begränsningarna som genereras från NMR-data. Strukturbiologer rapporterar i allmänhet ensemblet för de bästa poängmodellerna från datamängden e. Helst, om tillräckligt med avståndsbegränsningar har samlats in och proteinet är väluppfostrat, kommer de bästa poängträffarna från strukturbestämningen alla att konvergera på en liknande struktur. Om regioner av proteinet verkar anta mycket olika veck i den slutliga ensemblen, kan detta vara ett tecken på att det inte fanns tillräckligt med data för att definiera strukturen för den regionen eller att regionen inte viks till en definierad struktur.

Det är värt att notera att många tycker att NMR-spektroskopi är överlägsen röntgenkristallografi i detta avseende, eftersom det i allmänhet är felaktigt att tänka på proteiner som en enda definierad struktur. Proteiner är mycket dynamiska molekyler vars delar rör sig och "andas" vid olika tidsskalor. Därför finns vikta proteiner inte som ett enda nativt tillstånd utan som en ensemble av liknande strukturer som omvandlas.

Tack Ygggdrasil för ditt detaljerade svar! Det förklarar mycket! Så från vad du just sa, efter att ha gjort våra tester, kan vi komma tillbaka med, låt oss säga 6 eller 7 matchande proteinstrukturer när vi analyserar ett protein.

Och även om de 6 eller 7 strukturerna är mycket lika, kan de mycket väl ha små skillnader. Så är det som jag ser i den här bilden; http: Så jag förstår inte det? Om skillnaderna mellan de 6 eller 7 resultaten är så nära varandra, varför inte göra dem i genomsnitt och rita bara en bild av proteinet?

Jag kunde förstå om skillnaden i strukturerna i den bilden var stor, men inte. De är alla nästan identiska. Som Ygggdrasil noterade är proteiner dynamiska enheter - som representerar dem på detta sätt återspeglar att de inte är statiska och oföränderliga.

Att rita en enskild medelstruktur kan maskera den naturliga variationen som är viktig för att förstå enzymfunktion eller protein-protein-interaktioner, till exempel. I 1IG6-strukturen verkar det som om minst en strukturs slingregion - i lila - på höger sida mellan spiralerna som har antagit en annan konformation än resten av dem. Det kan mycket väl vara att det är en region av proteinet som är kritisk för funktionen, och att veta att denna annorlunda konformation uppträdde i strukturen kan vara till stor hjälp.

Tack Mike, ok, det är vettigt! Så är det ett rättvist uttalande att säga att i 1IG6-strukturen finns det INTE 6 eller 7 proteiner alla lindade runt varandra. Att forskaren ritade 6 eller 7 strukturer ovanpå varandra för att visa att detta protein kan ta flera möjliga bekräftelser?

Och kan jag sedan använda det på andra proteinbilder som ritas på samma sätt? Som Gag-knogen som verkar ha cirka 3 av samma proteinstrukturer ovanpå varandra.

Återigen gjorde forskaren detta för att visa att Gag-knogen kunde böjas i flera olika bekräftelser. Är det rätt? Tack för din hjälp! Det skulle vara korrekt - det är inte 6 eller 7 proteiner lindade runt varandra. Det finns ingen uttrycklig information om sidokedjorna eller till och med en atom direkt bunden till ryggraden, såsom amidprotonen eller karbonylsyre. Så, ja, om du ser strukturer presenterade på detta sätt - och att de bestämdes av NMR-spektroskopi - är det ett säkert sätt att räkna ut att du ser de bästa 5, 6 eller hur många strukturer i hela uppsättningen som genererades .

Om de inte bestämdes av NMR-spektroskopi måste du nästan säkert gräva djupare om varför de presenteras på ett sådant sätt. Ok, tack Mike, tack för din hjälp. Och tack igen till Ygggdrasil också! Nu har jag bättre förståelse för vad jag tittar på. Jag behövde bara rensa det. Ofta visar NMR-papper en genomsnittlig struktur tillsammans med en figur som visar överlägget för några av de bästa strukturerna. En anledning till att visa en ensemble av strukturer är att det att se de enskilda datapunkterna ger mer information än att bara visa genomsnittet.

Som ett exempel, överväga följande mätuppsättningar av avståndet mellan två punkter i ett protein: Om man bara tittar på genomsnittet, skulle dessa tre mätuppsättningar se identiska ut, men de tre olika ensemblerna uppvisar mycket olika beteenden.

Den första ensemblen föreslår att en eller båda punkterna är på en flexibel del av proteinstrukturen som är fri att röra sig och anta en mängd olika konformationer, den andra ensemblen föreslår att proteinet kan växla mellan två olika konformationer, och tredje ensemblen antyder att avståndet mellan de två punkterna är mycket styvt.

Således, för den utbildade strukturbiologen, att se hela ensemblen av modeller genererade från NMR-data ger mycket mer information som bara ser den genomsnittliga strukturen.

Så även om ensemblen av strukturer erhållna efter strukturbestämning är nästan identiska, är det bra att visa ensemblen för att ge annat förtroende för att din strukturbestämning konvergerade på en enda struktur. Bortsett från det är tanken att den fullständiga sannolikhetsfördelningen av en mätning innehåller mycket mer information än genomsnittet av den fördelningen mycket viktig att tänka på i många vetenskapliga områden.

Forskare utför mätningar av enmolekyler och mätning av enstaka celler av just denna anledning. Ygggdrasil, nu förstår jag exakt vad du säger.

Som en allmän regel, när jag läser artiklar om proteinstrukturen och tittar på dessa typer av bilder, ger jag alltid författaren lite slack för att möjliggöra det faktum att just denna vetenskap är ny och tekniken fortfarande växer fram.

Så varje författare presenterar de bästa vetenskapliga data som är tillgängliga för honom, även om uppgifterna är komplexa. Detta har varit en mycket värdefull diskussion, tack igen, John. Relaterade trådar för: Ritning Protein Alpha Helix N. Varför g-proteiner har en form av en helix? Metod för ritning av proteinstruktur.

(с) 2019 blog-vitalika.ru