blogg-vitalika.ru

  

Bästa artiklarna:

  
Main / Mikrotubuli har vilka funktioner

Mikrotubuli har vilka funktioner

Detta gör kärnorna lila och cytoplasman gul. Mikrotubuli är transportband inuti cellerna. De flyttar blåsor, granuler, organeller som mitokondrier och kromosomer via speciella fästproteiner. De har också en cytoskeletal roll. Strukturellt är de linjära polymerer av tubulin som är ett globulärt protein.

Dessa linjära polymerer kallas protofilament. Figuren till vänster visar en tredimensionell vy av en mikrotubuli. Tubulinmolekylerna är pärlliknande strukturer. De bildar heterodimerer av alfa- och beta-tubulin.

Ett protofilament är en linjär rad av tubulin-dimerer. Mikrotubuli kan fungera ensamma eller förenas med andra proteiner för att bilda mer komplexa strukturer som kallas cilia, flagella eller centrioler.

I denna enhet kommer vi att täcka alla dessa strukturer. De är endast illustrerade på denna webbplats och för individuell användning av studenter. Mikrotubuli kan ses i en bunt i ovanstående negativt färgade preparat. Minns att negativ färgning börjar genom att immobilisera preparatet på plast på ett elektronmikroskopiskt rutnät.

Därefter deponeras tungmetallfärg runt strukturerna och avgränsar deras struktur. Denna beredning kan tillåta dig att se tubulinmolekylerna i protofilamenten. Hämtad från Bloom och Fawcett; Lärobok för histologi. Denna överföringselektronmikrofotografi till höger visar mikrotubuli i ultratunna längsgående sektion. Observera att tubulinmolekylerna inte kan visualiseras i denna beredning.

Tidiga elektronmikroskopar fann att för att bevara mikrotubuli var de tvungna att fixera cellerna i glutaraldehyd vid rumstemperatur. Varför tror du att temperaturförhållandena var viktiga? Vad kan hända om de fixar cellerna i 30 minuter i kylan? Den omfattande fördelningen av mikrotubuli kan verkligen uppskattas i ljusmikroskopet efter immunmärkning för tubulin med fluoresceinmärkta antikroppar. Denna mikrofotografi visar celler i odling märkta för tubulin.

Märkningen är så fin att de små mikrotubuli kan avgränsas. Det första bildningsstadiet kallas "kärnbildning". Detta steg är relativt långsamt tills mikrotubuli ursprungligen bildas. Sedan fortsätter den andra fasen, som kallas "förlängning" mycket snabbare.

Under "kärnbildning" förenas en alfa- och en beta-tubulinmolekyl för att bilda en heterodimer. Därefter fästes dessa vid andra dimerer för att bilda oligomerer som förlänger sig för att bilda protofilament. Varje dimer bär två GTP-molekyler. Men GTP som verkar fungera binder till beta-tubulinmolekylerna. Så småningom kommer oligomererna att bilda den ringade mikrotubuli. Hydrolysen av GTP underlättas naturligtvis vid en temperatur av 37 ° C och stoppas vid temperaturer av 4 ° C.

Bilden ovan visar att när oligomererna monteras bildar de en serie ringar, 25 nm i diameter. I tvärsnitt består varje ring av 13 pärlor. Raderna av pärlor i längdsnitt kallas protofilament. Titta på dina textfigurer för serien om montering av MT från protofilament. I själva cellen bildas mikrotubuli i ett område nära kärnan som kallas "aster".

Mikrotubuli är polära med ett plus som växer snabbt och minus slutar långsamt. Vanligtvis är minusänden ankarpunkten i MTOC. I denna figur visas plusänden till vänster av de många tubulin-dimererna.

Hydrolys är dock inte nödvändig. Tester har visat att mikrotubuli kommer att bildas normalt med icke hydrolyserbara GTP-analoga molekyler fästa. De kommer dock inte att kunna avpolymerisera se nedan. Således kan den normala rollen för GTP-hydrolys vara att främja den konstanta tillväxten av mikrotubuli efter behov av en cell.

Mikrotubuli kan variera med avseende på montering och demontering. Tubulinhalveringstiden är nästan en hel dag, dock kan halveringstiden för en given mikrotubuli bara vara 10 minuter. De är således i ett fortsatt flöde. Detta antas svara på cellens behov och kallas "dynamisk instabilitet". Dessutom finns det regleringsprocesser som verkar kontrollera detta i en cell. Mikrotubeltillväxt skulle främjas i en delande eller rörlig cell. Emellertid skulle mikrotubeltillväxt kontrolleras mer i en stabil, polariserad cell.

Som beskrivs i din text kan cellen tillhandahålla ett GTP-lock i den växande änden av en mikrotubuli för att reglera ytterligare tillväxt. Detta händer när tubulinmolekylerna tillsätts snabbare än GTP kan hydrolyseras. Således blir mikrotubuli stabil och avpolymeriseras inte. Det kan också uppmuntras att fortsätta växa. När GTP är hydrolyserat börjar det dock krympa.

Ett annat sätt att begränsa en mikrotubuli är att sätta en struktur i dess ände, såsom ett cellmembran. Mikrotubuliassocierade proteinkartor är vävnads- och celltypsspecifika. En domän binder till tubulinpolymerer eller opolymeriserat tubulin. Detta påskyndar polymerisationen, underlättar montering och stabiliserar mikrotubuli.

Den andra änden skjuter ut och kommer att binda till vesiklar eller granulat, IF eller annan MT. Några av dessa MAP kan binda till speciella ställen på alfa-tubulin som bildas efter att det finns i mikroröret. Dessa är ställen där en specifik molekyl acetyleras eller tyrosinresten avlägsnas från karboxiterminalen. Dessa ställen är viktiga markörställen för stabiliserade mikrotubuli, eftersom de försvinner när mikrotubuli depolymeriseras. Motor Microtubule associerade proteiner. Denna figur visar en 3D-vy av en neuron med dess processer som innehåller mikrotubuli.

Vid högre förstoringar ses vesiklarna fästa vid MAP och rör sig längs mikrotubuli transportband. KARTORNA inkluderar kinesin och dynein som "går" längs mikrotubuli i motsatta riktningar. Kinesinerna flyttar blåsan längs med plusänden och dynein går mot minusänden. I neuroner, eftersom mikrotubuli växer från cellkroppen genom processerna, är plusänden mer perifer.

Dessa proteiner har huvudregioner som binder till mikrotubuli och också binder ATP. Huvuddomänerna är alltså ATPase-motorer. Svansdomänen binder till den organell som ska flyttas. ATP behövs för både bindning och rörelse. Hydrolys är absolut nödvändigt för rörelse. Det är inte känt hur energin från ATP-nedbrytning omvandlas till vektortransport.

Kinesin kan bindas direkt till last i sin lätta kedjeände, men dynein kräver ett komplex av proteiner. Se din text för en lista över dessa proteiner och hur de binder. Mikrotubuli-rörlighet: Experiment in vitro. Man kan märka pärlor med kinesin eller dyneiner och titta på rörelseriktningen i en cell på den mikroskopiska ljusnivån. Vad skulle hända om pärlorna helt enkelt märktes med "cytoplasmatiskt extrakt"?

Denna tecknad film visar rörlighetsprocessen in vitro. Röret rör sig längs en negativt laddad glasyta och blåsan rör sig längs rören. Nedan finns ett elektronmikrofotografi av mikrotubuli kopplade med MAP-broar-pilar.

Stjärnan indikerar en länk mellan en mikrotubuli och en vesikel. Notera storleksskillnaden mellan vesikel och mikrotubuli. Kolchicin, colcemid och nocadazol hämmar polymerisation genom att binda till tubulin och förhindra dess tillsats till plusändarna.

Bilden till höger visar denna hämning av kolchicinrött. Vinblastin och vinkristin aggregerar tubulin och leder till mikrotubuli depolymerisation. Taxol stabiliserar mikrotubuli genom bindning till en polymer.

För mer information, kontakta: Gwen Childs, Ph. Celebrate Cytochemistry En webbplats som är tankeväckande utformad med Sandvox. Sidofält [Hoppa över]. Skapad med Sandvox.

(с) 2019 blog-vitalika.ru